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Cet article est une ébauche concernant la botanique Le phycobilisome est un complexe collecteur d énergie lumineuse de l
Phycobilisome
Cet article est une ébauche concernant la botanique.
Le phycobilisome est un complexe collecteur d'énergie lumineuse de l'appareil photosynthétique présent chez les Cyanobacteria et des Rhodophyta ainsi que les Glaucocystophyta. Il est extrinsèque à la membrane thylakoïdale et constitué de phycobiliprotéines.
Composition et structure des phycobilisomes
Certains groupes d'organismes photosynthétiques marins tels que les algues rouges (Rhodophyta) et la plupart des cyanobactéries (Cyanophyta) ne possèdent pas d'antennes photosynthétiques intrinsèques aux membranes photosynthétiques contrairement par exemple aux plantes terrestres. Cette fonction est assurée par des macrostructures de taille considérable (7000 à 15000 kDa) qui sont visualisables en microscopie électronique en transmission en coloration négative : les phycobilisomes. Ces macrocomplexes protéiques sont composés d'un cœur sur lequel sont fixés des projections radiaires (ou bras). Les structures connues de phycobilisome présentent des variations avec des formes hémiellipsoides, hémidiscoides ou en paquet. Le cœur peut être tri- ou penta-cylindrique.
Les phycobilisomes sont composés de complexes pigment-protéine appelées phycobiliprotéines dont l'existence est maintenant connue depuis très longtemps. Elles arborent des couleurs très vives et sont très fluorescentes. Dans les années 1900, la cristallisation de certaines de ces phycobiliprotéines permit de mettre en évidence une certaine ressemblance avec les globines du fait qu'elles sont composées d'une partie protéique et d'une partie pigmentaire solidement fixée. L'étude des phycobilisomes débuta réellement dans les années 1960 lorsque Gantt et Conti isolèrent des « granules » associées aux membranes photosynthétiques d'algues rouges, granules composés de phycobiliprotéines. Quatre types d'apoprotéines correspondant aux phycobiliprotéines nommées phycocyanine, allophycocyanine, phycoérythrine et phycoérythrocyanine sont connues à ce jour. Les apophycobiliprotéines sont composées de deux peptides principaux de 15-20 kDa appelés chaînes alpha et béta. Le plus petit état d'agrégation de ces peptides est un hétérodimère alpha-bêta pouvant s'agréger jusqu'à former un hexamère d'hétérodimères alpha-bêta. Les hexamères de phycoérythrine et de phycocyanine ont ainsi une structure discoïdale de 120 angströms de diamètre sur 60 angströms de hauteur, au centre de laquelle se trouve un espace libre. Les hexamères de phycoérythrine et de phycocyanine sont capables de s'empiler les uns sur les autres pour former des cylindres creux qui constituent la structure des bras des phycobilisomes.
Quatre chromophores isomères, les phycobilines, ont été décrits chez les cyanobactéries et les algues rouges : la phycocyanobiline de couleur bleue, la phycoérythrobiline de couleur rouge, la phycourobiline de couleur orange et la phycobilivioline. Les phycobilines sont des groupements tetrapyrroles linéaires liés à l'apoprotéine par une liaison covalente de type thioéther, généralement par le cycle A. Les phycobilines ne diffèrent entre elles que par la disposition des doubles liaisons mais ces dernières leur confèrent des configurations moléculaires différentes ayant pour conséquence des propriétés spectroscopiques nettement distinctes. Ainsi la phycourobiline absorbe dans le bleu-vert, la phycoérythrobiline dans le vert, la phycobilivioline dans l'orange et la phycocyanobiline dans le rouge. Toutes les phycobilines présentent aussi une absorbance significative dans les UV.
Les classes de phycobiliprotéines se distinguent par l'un de leurs chromophores appelé « accepteur terminal d'énergie ». Chez la phycocyanine, la phycoérythrocyanine et l'allophycocyanine, ce chromophore est toujours une phycocyanobiline. Chez les phycoérythrines, c'est toujours une phycoérythrobiline. À des fins de classification, des lettres ont été attribuées aux phycocyanines et phycoérythrine an fonction des organismes à partir desquels elles ont été initialement isolées : les R-phycobiliprotéines étaient issues des Rhodophyta, les C-phycobiliprotéines des cyanobactéries. Les B-phycoérythrines proviennent d'une classe ancienne d'algues rouges, les Bangiophyceae. Toutefois, les fondements de cette nomenclature devenue obsolète ont aujourd'hui été abandonnés mais ces préfixes sont encore souvent mentionnés. Ils correspondent maintenant plutôt à des types spectraux. Par exemple, la phycocyanine est dite C-phycocyanine lorsqu'elle ne lie que de la phycocyanobiline, R-phycocyanine lorsqu'elle lie de la phycocyanobiline et de la phycoérythrobiline.
En 1977, Tandeau de Marsac et Cohen-Bazire montrèrent qu'en réalité, les phycobilisomes sont composés de 85 % de phycobiliprotéines et de 15 % de protéines non pigmentées. Ces protéines de taille moléculaire très variables se sont avérés être des polypeptides de liaison insérés au centre des hexamères de phycobiliprotéines et stabilisant la structure des phycobilisomes. Le plus grand de ces polypeptides est le polypeptide de liaison cœur-membrane (95-120 kDa) appelé LCM, impliqué dans la fixation du phycobilisome à la membrane photosynthétique. Ce polypeptide de liaison (ou linker) est situé dans le cœur du phycobilisome et présente une structure singulière, liant notamment une molécule de phycocyanobiline. La plupart des autres polypeptides de liaison (ou linkers) ont une taille oscillant entre 30 et 60 kDa, à l'exception des polypeptides de liaison (ou linkers) de très petite taille dit LC. Les Rhodophyta et les cyanobactéries marines ont la particularité de posséder des polypeptides de liaisons pigmentés associés à la phycoérythrine. La phycobiline liée est alors toujours une phycourobiline. Le rôle exact de ce chromophore n'a jamais été démontré.
Fonctionnement des phycobilisomes
Les bras des phycobilisomes peuvent être composés de différentes phycobiliprotéines et être plus ou moins longs selon les organismes considérés. De plus, les diverses phycobiliprotéines lient des quantités différentes de phycobilines. Par exemple, les phycocyanines contiennent trois phycobilines alors que les phycoérythrines peuvent en lier jusqu’à six. Toutefois, les règles de fonctionnement global des phycobilisomes sont conservées.
Les niveaux d’énergie des phycobilines dans une phycobiliprotéine ne sont pas équivalents. Toutes les phycobilines absorbent de l’énergie d’excitation mais la fluorescence de la protéine est due aux chromophores qui absorbent le plus loin dans le spectre lumineux. Les phycobilines qui absorbent l’énergie d’excitation pour la transférer sont des chromophores dits « donneurs » alors que les bilines qui reçoivent l’énergie et fluorescent sont appelées « accepteurs ». C’est la C-phycocyanine, abondante chez beaucoup de cyanobactéries d’eau douce, leur donnant leur couleur bleu-vert caractéristique, qui a été la mieux caractérisée. Dans cette phycocyanine, les phycobilines positionnées en alpha-84 et alpha-155 sont des donneurs et celle en beta-84, une phycocyanobiline conservée chez tous les types de PC est un accepteur. Chez les phycoérythrines, le chromophore accepteur terminal est la phycoérythrobiline placée en beta-82, conservée dans tous les types de phycoérythrines. Le chromophore accepteur est en relation avec l’orifice central des trimères de phycobiliprotéine alors que les donneurs sont situés à la périphérie des disques.
Les nombreux travaux d’A.N. Glazer et collaborateurs suggèrent que les chromophores donneurs des deux sous-unités transfèrent l’énergie au chromophore accepteur terminal. Les chromophores accepteurs sont arrangés verticalement dans le cylindre central des bras et assurent un transfert d’énergie très rapide d’hexamères en hexamères vers le cœur du phycobilisome et, in fine, à la chlorophylle du centre réactionnel du photosystème. L’ordre d’agencement des phycobiliprotéine (de l’extrémité des bras vers le cœur) : phycoérythrine (absorption maximale à 495/545-560 nm ; fluorescence maximale à 565-580 nm) - phycocyanine (620 nm ; 650 nm) - allophycocyanine (650 nm ; 665 nm), correspond de fait à un ordre croissant d’énergie de transition. À titre d’exemple, chez la cyanobactérie d’eau douce Synechocystis sp. PCC 6701, chacun des 12 hexamères de phycoérythrine d’un phycobilisome porte 30 phycoérythrobilines, les 12 hexamères de phycocyanine, 18 phycocyanobilines, soit un total de 576 chromophores dans les bras du phycobilisome. En se basant sur les temps de transfert d’énergie des chromophores donneurs aux accepteurs, le temps de vie moyen de la fluorescence d’une phycobiliprotéine et le temps de transfert d’un hexamère à un autre, il a été estimé que l’efficacité de transfert d’un tel système est supérieure à 95 %.
Au regard des propriétés spectroscopiques très différentes de la phycoérythrine et de la phycocyanine, il est aisé de comprendre que le transfert d’énergie est orienté de la phycoérythrine vers la phycocyanine. Mais alors comment expliquer un tel transfert orienté entre les disques d’une phycobiliprotéine donnée, contenant des sous-unités de structure identique ? Chaque disque contient un polypeptide de liaison spécifique et est en réalité optiquement unique. Ce sont les interactions du polypeptide de liaison avec le chromophore accepteur d’un disque donné, modifiant les propriétés spectroscopiques du chromophore f, qui vont conférer les propriétés de transfert orienté de l’énergie. Par exemple, dans le cas du phycobilisome de Synechocystis sp. PCC 6701, l’absorption et l’émission de fluorescence du disque de phycocyanobiline associé à un polypeptide de liaison de 27 kDa sont plus lointaines que celles du disque de phycocyanine voisin contenant un polypeptide de liaison de 33,5 kDa. Ainsi le transfert se fait bien de l’hexamère distal à l’hexamère proximal dans un assemblage de disques d’une phycobiliprotéine donnée.
L’organisation et le fonctionnement du cœur du phycobilisome sont moins bien compris mais semble obéir aux mêmes lois de transfert orienté d’énergie. Les propriétés d’émission de fluorescence de l’allophycocyanine assurent à cette dernière un rôle d’accepteur terminal d’énergie efficace. Les complexes d’allophycocyanine concernés présentent ainsi une absorption et une émission de fluorescence maximales à 670 et 680 nm, respectivement. Le chromophore porté par le polypeptide liaison ancre (LCM), une phycocyanobiline, est probablement l’accepteur terminal du PBS, et son émission correspond d’ailleurs à l’absorption du centre réactionnel du photosystème II, connu pour être le principal accepteur de l’énergie collectée par le phycobilisome.
Liens externes
- Ressource relative à la santé :
- Medical Subject Headings
- Ressource relative à la recherche :
- JSTOR
- Notice dans un dictionnaire ou une encyclopédie généraliste :
- Nationalencyklopedin
Auteur: www.NiNa.Az
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Cet article est une ebauche concernant la botanique Le phycobilisome est un complexe collecteur d energie lumineuse de l appareil photosynthetique present chez les Cyanobacteria et des Rhodophyta ainsi que les Glaucocystophyta Il est extrinseque a la membrane thylakoidale et constitue de phycobiliproteines Structure schematique d un phycobilisome Composition et structure des phycobilisomesCertains groupes d organismes photosynthetiques marins tels que les algues rouges Rhodophyta et la plupart des cyanobacteries Cyanophyta ne possedent pas d antennes photosynthetiques intrinseques aux membranes photosynthetiques contrairement par exemple aux plantes terrestres Cette fonction est assuree par des macrostructures de taille considerable 7000 a 15000 kDa qui sont visualisables en microscopie electronique en transmission en coloration negative les phycobilisomes Ces macrocomplexes proteiques sont composes d un cœur sur lequel sont fixes des projections radiaires ou bras Les structures connues de phycobilisome presentent des variations avec des formes hemiellipsoides hemidiscoides ou en paquet Le cœur peut etre tri ou penta cylindrique Les phycobilisomes sont composes de complexes pigment proteine appelees phycobiliproteines dont l existence est maintenant connue depuis tres longtemps Elles arborent des couleurs tres vives et sont tres fluorescentes Dans les annees 1900 la cristallisation de certaines de ces phycobiliproteines permit de mettre en evidence une certaine ressemblance avec les globines du fait qu elles sont composees d une partie proteique et d une partie pigmentaire solidement fixee L etude des phycobilisomes debuta reellement dans les annees 1960 lorsque Gantt et Conti isolerent des granules associees aux membranes photosynthetiques d algues rouges granules composes de phycobiliproteines Quatre types d apoproteines correspondant aux phycobiliproteines nommees phycocyanine allophycocyanine phycoerythrine et phycoerythrocyanine sont connues a ce jour Les apophycobiliproteines sont composees de deux peptides principaux de 15 20 kDa appeles chaines alpha et beta Le plus petit etat d agregation de ces peptides est un heterodimere alpha beta pouvant s agreger jusqu a former un hexamere d heterodimeres alpha beta Les hexameres de phycoerythrine et de phycocyanine ont ainsi une structure discoidale de 120 angstroms de diametre sur 60 angstroms de hauteur au centre de laquelle se trouve un espace libre Les hexameres de phycoerythrine et de phycocyanine sont capables de s empiler les uns sur les autres pour former des cylindres creux qui constituent la structure des bras des phycobilisomes Quatre chromophores isomeres les phycobilines ont ete decrits chez les cyanobacteries et les algues rouges la phycocyanobiline de couleur bleue la phycoerythrobiline de couleur rouge la phycourobiline de couleur orange et la phycobilivioline Les phycobilines sont des groupements tetrapyrroles lineaires lies a l apoproteine par une liaison covalente de type thioether generalement par le cycle A Les phycobilines ne different entre elles que par la disposition des doubles liaisons mais ces dernieres leur conferent des configurations moleculaires differentes ayant pour consequence des proprietes spectroscopiques nettement distinctes Ainsi la phycourobiline absorbe dans le bleu vert la phycoerythrobiline dans le vert la phycobilivioline dans l orange et la phycocyanobiline dans le rouge Toutes les phycobilines presentent aussi une absorbance significative dans les UV Les classes de phycobiliproteines se distinguent par l un de leurs chromophores appele accepteur terminal d energie Chez la phycocyanine la phycoerythrocyanine et l allophycocyanine ce chromophore est toujours une phycocyanobiline Chez les phycoerythrines c est toujours une phycoerythrobiline A des fins de classification des lettres ont ete attribuees aux phycocyanines et phycoerythrine an fonction des organismes a partir desquels elles ont ete initialement isolees les R phycobiliproteines etaient issues des Rhodophyta les C phycobiliproteines des cyanobacteries Les B phycoerythrines proviennent d une classe ancienne d algues rouges les Bangiophyceae Toutefois les fondements de cette nomenclature devenue obsolete ont aujourd hui ete abandonnes mais ces prefixes sont encore souvent mentionnes Ils correspondent maintenant plutot a des types spectraux Par exemple la phycocyanine est dite C phycocyanine lorsqu elle ne lie que de la phycocyanobiline R phycocyanine lorsqu elle lie de la phycocyanobiline et de la phycoerythrobiline En 1977 Tandeau de Marsac et Cohen Bazire montrerent qu en realite les phycobilisomes sont composes de 85 de phycobiliproteines et de 15 de proteines non pigmentees Ces proteines de taille moleculaire tres variables se sont averes etre des polypeptides de liaison inseres au centre des hexameres de phycobiliproteines et stabilisant la structure des phycobilisomes Le plus grand de ces polypeptides est le polypeptide de liaison cœur membrane 95 120 kDa appele LCM implique dans la fixation du phycobilisome a la membrane photosynthetique Ce polypeptide de liaison ou linker est situe dans le cœur du phycobilisome et presente une structure singuliere liant notamment une molecule de phycocyanobiline La plupart des autres polypeptides de liaison ou linkers ont une taille oscillant entre 30 et 60 kDa a l exception des polypeptides de liaison ou linkers de tres petite taille dit LC Les Rhodophyta et les cyanobacteries marines ont la particularite de posseder des polypeptides de liaisons pigmentes associes a la phycoerythrine La phycobiline liee est alors toujours une phycourobiline Le role exact de ce chromophore n a jamais ete demontre Fonctionnement des phycobilisomesLes bras des phycobilisomes peuvent etre composes de differentes phycobiliproteines et etre plus ou moins longs selon les organismes consideres De plus les diverses phycobiliproteines lient des quantites differentes de phycobilines Par exemple les phycocyanines contiennent trois phycobilines alors que les phycoerythrines peuvent en lier jusqu a six Toutefois les regles de fonctionnement global des phycobilisomes sont conservees Les niveaux d energie des phycobilines dans une phycobiliproteine ne sont pas equivalents Toutes les phycobilines absorbent de l energie d excitation mais la fluorescence de la proteine est due aux chromophores qui absorbent le plus loin dans le spectre lumineux Les phycobilines qui absorbent l energie d excitation pour la transferer sont des chromophores dits donneurs alors que les bilines qui recoivent l energie et fluorescent sont appelees accepteurs C est la C phycocyanine abondante chez beaucoup de cyanobacteries d eau douce leur donnant leur couleur bleu vert caracteristique qui a ete la mieux caracterisee Dans cette phycocyanine les phycobilines positionnees en alpha 84 et alpha 155 sont des donneurs et celle en beta 84 une phycocyanobiline conservee chez tous les types de PC est un accepteur Chez les phycoerythrines le chromophore accepteur terminal est la phycoerythrobiline placee en beta 82 conservee dans tous les types de phycoerythrines Le chromophore accepteur est en relation avec l orifice central des trimeres de phycobiliproteine alors que les donneurs sont situes a la peripherie des disques Les nombreux travaux d A N Glazer et collaborateurs suggerent que les chromophores donneurs des deux sous unites transferent l energie au chromophore accepteur terminal Les chromophores accepteurs sont arranges verticalement dans le cylindre central des bras et assurent un transfert d energie tres rapide d hexameres en hexameres vers le cœur du phycobilisome et in fine a la chlorophylle du centre reactionnel du photosysteme L ordre d agencement des phycobiliproteine de l extremite des bras vers le cœur phycoerythrine absorption maximale a 495 545 560 nm fluorescence maximale a 565 580 nm phycocyanine 620 nm 650 nm allophycocyanine 650 nm 665 nm correspond de fait a un ordre croissant d energie de transition A titre d exemple chez la cyanobacterie d eau douce Synechocystis sp PCC 6701 chacun des 12 hexameres de phycoerythrine d un phycobilisome porte 30 phycoerythrobilines les 12 hexameres de phycocyanine 18 phycocyanobilines soit un total de 576 chromophores dans les bras du phycobilisome En se basant sur les temps de transfert d energie des chromophores donneurs aux accepteurs le temps de vie moyen de la fluorescence d une phycobiliproteine et le temps de transfert d un hexamere a un autre il a ete estime que l efficacite de transfert d un tel systeme est superieure a 95 Au regard des proprietes spectroscopiques tres differentes de la phycoerythrine et de la phycocyanine il est aise de comprendre que le transfert d energie est oriente de la phycoerythrine vers la phycocyanine Mais alors comment expliquer un tel transfert oriente entre les disques d une phycobiliproteine donnee contenant des sous unites de structure identique Chaque disque contient un polypeptide 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efficace Les complexes d allophycocyanine concernes presentent ainsi une absorption et une emission de fluorescence maximales a 670 et 680 nm respectivement Le chromophore porte par le polypeptide liaison ancre LCM une phycocyanobiline est probablement l accepteur terminal du PBS et son emission correspond d ailleurs a l absorption du centre reactionnel du photosysteme II connu pour etre le principal accepteur de l energie collectee par le phycobilisome Liens externesRessource relative a la sante Medical Subject Headings Ressource relative a la recherche JSTOR Notice dans un dictionnaire ou une encyclopedie generaliste Nationalencyklopedin