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Une ferrédoxine est une protéine fer soufre réalisant des transferts d électrons dans un grand nombre de réactions d oxy
Ferrédoxine
Une ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs clusters Fe-S dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum,. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferrédoxine est l'ultime accepteur d'électrons et réduit le NADP+ sous l'action de la ferrédoxine-NADP+ réductase (EC ) avec la FAD et un groupe flavine comme cofacteurs :
- 2 ferrédoxine-[ Fe2+ Fe3+ S2−2 ] + NADP+ + H+ 2 ferrédoxine-[ Fe3+2 S2−2 ] + NADPH.
La ferrédoxine des chloroplastes contient des clusters Fe2S2, composés de deux cations de fer et deux anions sulfure. Il existe d'autres types de clusters Fe-S, dont les plus courants sont ceux de type Fe3S4 et Fe4S4.
Ferrédoxines Fe2S2
| Pfam | PF00111 |
|---|---|
| InterPro | IPR001041 |
| PROSITE | PDOC00642 |
| SCOP | 3fxc |
| SUPERFAMILY | 3fxc |
| Protéine OPM | 1kf6 |
Parmi elles se trouvent la putidarédoxine, la terprédoxine et l'adrénodoxine.
Ferrédoxines végétales
Les ferrédoxines végétales, identifiées initialement dans les chloroplastes, contiennent des clusters Fe2S2 dans lesquels les cations de fer sont tétracoordonnés avec deux anions sulfure et quatre groupes fonctionnels thiol de résidus cystéine. Dans les chloroplastes, ces ferrédoxines servent de transporteurs d'électrons dans la photophosphorylation et comme donneurs d'électrons pour plusieurs enzymes, telles que la glutamate synthase, la nitrate réductase et la .
Ferrédoxines de type thiorédoxine
Certaines ferrédoxines Fe2S2 bactériennes se sont révélées avoir des séquences d'acides aminés différentes des ferrédoxines végétales les rapprochant des thiorédoxines. Celle de Clostridium pasteurianum en particulier, dont le rôle physiologique n'est pas connu avec précision, peut se lier étroitement et spécifiquement à la protéine fer-molybdène de nitrogénase.
Ferrédoxines de type adrénodoxine
Les adrénoxines sont une classe de ferrédoxines présentes chez les Eucaryotes et les protéobactéries. L'adrénodoxine est notamment présente chez les mammifères en général, et chez l'homme en particulier : la variante humaine de l'adrénodoxine est appelée ferrédoxine 1. Dans les systèmes monooxygénase mitochondiaux, l'adrénodoxine transfère un électron de la au cytochrome P450 membranaire. Chez les bactéries, la putidarédoxine et la terprédoxine transportent des électrons entre les ferrédoxine réductases et les P450 solubles correspondants. La fonction exacte des autres membres de cette famille de protéines n'est pas toujours bien comprise.
La ferrédoxine 1 participe chez l'homme à la synthèse des hormones thyroïdiennes. Elle transfère également des électrons de l’adrénodoxine réductase au P450, et peut se fixer aux métaux et aux protéines. Elle se trouve dans la matrice mitochondriale.
Ferrédoxines Fe3S4 et Fe4S4
| Pfam | PF00037 |
|---|---|
| InterPro | IPR001450 |
| PROSITE | PDOC00176 |
| SCOP | 5fd1 |
| SUPERFAMILY | 5fd1 |
| Protéine OPM | 1kqf |
Les ferrédoxines [Fe4S4] se rangent en deux catégories dites à bas potentiel (de type bactérien) et à haut potentiel (HiPIP) selon l'état d'oxydation du cluster fer-soufre ; le passage d'une ferrédoxine bas potentiel à une ferrédoxine haut potentiel est illustré par le diagramme suivant :
Le cluster des ferrédoxines bactériennes oscille entre les états :
- [ Fe2+3 Fe3+ S2−4 ]
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e− + [ Fe2+2 Fe3+2 S2−4 ], avec un potentiel d'oxydoréduction de −0,7 à −0,3 V.
Celui des ferrédoxines HiPIP oscille entre les états :
- [ Fe2+2 Fe3+2 S2−4 ]
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e− + [ Fe2+ Fe3+3 S2−4 ], avec un potentiel redox de 0,1 à 0,4 V.
Ces deux types de ferrédoxines partagent l'état d'oxydation [ Fe2+2 Fe3+2 S2−4 ]. La différence dans les potentiels redox est attribuée à la différence dans les liaisons hydrogène, qui modifient fortement le caractère basique du groupe thiol des résidus cystéine.
Ferrédoxines bactériennes
Il existe plusieurs types de ferrédoxines bactériennes selon leur séquence d'acides aminés, mais toutes ces ferrédoxines possèdent une zone constante comprenant quatre résidus cystéine liés à un cluster Fe4S4. La ferrédoxines Fe4S4 de Pyrococcus furiosus est caractérisée par le remplacement d'un des quatre résidus cystéine par un résidu d'aspartate.
Les gènes codant les ferrédoxines bactériennes ont évolué en subissant des duplications, transpositions et fusions, d'où l'apparition de ferrédoxines avec plusieurs clusters fer-soufre. Dans certains cas, un ou plusieurs résidus cystéine manquent à l'appel, et dans ce cas la ferrédoxine résultante perd localement la faculté de se lier à un cluster Fe4S4, ou bien ne peut plus se lier qu'à un cluster Fe3S4.
Ferrédoxines HiPIP
Les protéines fer-soufre à haut potentiel (HiPIP) constituent une famille particulière de ferrédoxines Fe4S4 fonctionnant dans les chaînes de transport d'électrons anaérobies. Certaines HiPIP ont un potentiel d'oxydoréduction supérieur à celui de toutes les autres protéines fer-soufre connues, par exemple 450 mV pour Rhodopila globiformis.
Notes et références
- (en) Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE, « An electron transport factor from Clostridium pasteurianum », Biochem. Biophys. Res. Commun. 7 448–52, juin 1962.
- (en) Valentine RC, « Bacterial ferredoxin », dans Bacteriol. Rev. 28 497–517, décembre 1964.
- (en) Tagawa K, Arnon DI, « Ferredoxins as electron carriers in photosynthesis and in the biological production and consumption of hydrogen gas », Nature 195 537–43, auût 1962.
- (en) Jouanneau Y, Armengaud J, Sainz G, Sieker LC, « Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a [2Fe-2S] ferredoxin (FdVI) from Rhodobacter capsulatus », Acta Crystallogr. D 57 301–303, 2001.
- (en) Sevrioukova IF, « Redox-dependent Structural Reorganization in Putidaredoxin, a Vertebrate-type [2Fe-2S] Ferredoxin from Pseudomonas putida », J. Mol. Biol. 347 (3) 607–621, 2005.
- (en) Pochapsky TC, Mo H, Pochapsky SS, « A model for the solution structure of oxidized terpredoxin, a Fe2S2 ferredoxin from Pseudomonas », Biochemistry 38 (17) 5666–5675, 1999.
- (en) Ruterjans H, Beilke D, Weiss R, Lohr F, Pristovsek P, Hannemann F, Bernhardt R, « A new electron transport mechanism in mitochondrial steroid hydroxylase systems based on structural changes upon the reduction of adrenodoxin », Biochemistry 41 (25) 7969–7978, 2002.
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Auteur: www.NiNa.Az
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Une ferredoxine est une proteine fer soufre realisant des transferts d electrons dans un grand nombre de reactions d oxydoreduction du metabolisme cellulaire grace a leurs clusters Fe S dont les cations de fer oscillent entre les etats d oxydation 2 ferreux et 3 ferrique La premiere proteine de ce type a ete isolee en 1962 a partir de la bacterie anaerobie Clostridium pasteurianum Une ferredoxine particuliere aux chloroplastes intervient dans les reactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthese Dans la photophosphorylation non cyclique la ferredoxine est l ultime accepteur d electrons et reduit le NADP sous l action de la ferredoxine NADP reductase EC 1 18 1 2 avec la FAD et un groupe flavine comme cofacteurs 2 ferredoxine Fe2 Fe3 S2 2 NADP H displaystyle rightleftharpoons 2 ferredoxine Fe3 2 S2 2 NADPH La ferredoxine des chloroplastes contient des clusters Fe2S2 composes de deux cations de fer et deux anions sulfure Il existe d autres types de clusters Fe S dont les plus courants sont ceux de type Fe3S4 et Fe4S4 Ferredoxines Fe2S2Domaine de liaison au centre 2Fe 2S Geometrie d un cluster 2Fe 2S Domaine proteiquePfam PF00111InterPro IPR001041PROSITE PDOC00642SCOP 3fxcSUPERFAMILY 3fxcProteine OPM 1kf6 Parmi elles se trouvent la putidaredoxine la terpredoxine et l adrenodoxine Ferredoxines vegetales Les ferredoxines vegetales identifiees initialement dans les chloroplastes contiennent des clusters Fe2S2 dans lesquels les cations de fer sont tetracoordonnes avec deux anions sulfure et quatre groupes fonctionnels thiol de residus cysteine Dans les chloroplastes ces ferredoxines servent de transporteurs d electrons dans la photophosphorylation et comme donneurs d electrons pour plusieurs enzymes telles que la glutamate synthase la nitrate reductase et la Ferredoxines de type thioredoxine Certaines ferredoxines Fe2S2 bacteriennes se sont revelees avoir des sequences d acides amines differentes des ferredoxines vegetales les rapprochant des thioredoxines Celle de Clostridium pasteurianum en particulier dont le role physiologique n est pas connu avec precision peut se lier etroitement et specifiquement a la proteine fer molybdene de nitrogenase Ferredoxines de type adrenodoxine Les adrenoxines sont une classe de ferredoxines presentes chez les Eucaryotes et les proteobacteries L adrenodoxine est notamment presente chez les mammiferes en general et chez l homme en particulier la variante humaine de l adrenodoxine est appelee ferredoxine 1 Dans les systemes monooxygenase mitochondiaux l adrenodoxine transfere un electron de la au cytochrome P450 membranaire Chez les bacteries la putidaredoxine et la terpredoxine transportent des electrons entre les ferredoxine reductases et les P450 solubles correspondants La fonction exacte des autres membres de cette famille de proteines n est pas toujours bien comprise La ferredoxine 1 participe chez l homme a la synthese des hormones thyroidiennes Elle transfere egalement des electrons de l adrenodoxine reductase au P450 et peut se fixer aux metaux et aux proteines Elle se trouve dans la matrice mitochondriale Ferredoxines Fe3S4 et Fe4S4Domaine de liaison au centre 3Fe 4S Geometrie d un cluster 3Fe 4S Domaine proteiquePfam PF00037InterPro IPR001450PROSITE PDOC00176SCOP 5fd1SUPERFAMILY 5fd1Proteine OPM 1kqf Les ferredoxines Fe4S4 se rangent en deux categories dites a bas potentiel de type bacterien et a haut potentiel HiPIP selon l etat d oxydation du cluster fer soufre le passage d une ferredoxine bas potentiel a une ferredoxine haut potentiel est illustre par le diagramme suivant Le cluster des ferredoxines bacteriennes oscille entre les etats Fe2 3 Fe3 S2 4 displaystyle rightleftharpoons e Fe2 2 Fe3 2 S2 4 avec un potentiel d oxydoreduction de 0 7 a 0 3 V Celui des ferredoxines HiPIP oscille entre les etats Fe2 2 Fe3 2 S2 4 displaystyle rightleftharpoons e Fe2 Fe3 3 S2 4 avec un potentiel redox de 0 1 a 0 4 V Ces deux types de ferredoxines partagent l etat d oxydation Fe2 2 Fe3 2 S2 4 La difference dans les potentiels redox est attribuee a la difference dans les liaisons hydrogene qui modifient fortement le caractere basique du groupe thiol des residus cysteine Ferredoxines bacteriennes Il existe plusieurs types de ferredoxines bacteriennes selon leur sequence d acides amines mais toutes ces ferredoxines possedent une zone constante comprenant quatre residus cysteine lies a un cluster Fe4S4 La ferredoxines Fe4S4 de Pyrococcus furiosus est caracterisee par le remplacement d un des quatre residus cysteine par un residu d aspartate Les genes codant les ferredoxines bacteriennes ont evolue en subissant des duplications transpositions et fusions d ou l apparition de ferredoxines avec plusieurs clusters fer soufre Dans certains cas un ou plusieurs residus cysteine manquent a l appel et dans ce cas la ferredoxine resultante perd localement la faculte de se lier a un cluster Fe4S4 ou bien ne peut plus se lier qu a un cluster Fe3S4 Ferredoxines HiPIP Les proteines fer soufre a haut potentiel HiPIP constituent une famille particuliere de ferredoxines Fe4S4 fonctionnant dans les chaines de transport d electrons anaerobies Certaines HiPIP ont un potentiel d oxydoreduction superieur a celui de toutes les autres proteines fer soufre connues par exemple 450 mV pour Rhodopila globiformis Notes et references en Mortenson LE Valentine RC Carnahan JE An electron transport factor from Clostridium pasteurianum Biochem Biophys Res Commun 7 448 52 juin 1962 PMID 14476372 en Valentine RC Bacterial ferredoxin dans Bacteriol Rev 28 497 517 decembre 1964 PMID 14244728 en Tagawa K Arnon DI Ferredoxins as electron carriers in photosynthesis and in the biological production and consumption of hydrogen gas Nature 195 537 43 auut 1962 PMID 14039612 en Jouanneau Y Armengaud J Sainz G Sieker LC Crystallization and preliminary X ray diffraction analysis of a 2Fe 2S ferredoxin FdVI from Rhodobacter capsulatus Acta Crystallogr D 57 301 303 2001 PMID 11173487 en Sevrioukova IF Redox dependent Structural Reorganization in Putidaredoxin a Vertebrate type 2Fe 2S Ferredoxin from Pseudomonas putida J Mol Biol 347 3 607 621 2005 PMID 15755454 en Pochapsky TC Mo H Pochapsky SS A model for the solution structure of oxidized terpredoxin a Fe2S2 ferredoxin from Pseudomonas Biochemistry 38 17 5666 5675 1999 PMID 10220356 en Ruterjans H Beilke D Weiss R Lohr F Pristovsek P Hannemann F Bernhardt R A new electron transport mechanism in mitochondrial steroid hydroxylase systems based on structural changes upon the reduction of adrenodoxin Biochemistry 41 25 7969 7978 2002 PMID 12069587 Portail de la biologie cellulaire et moleculaire Portail de la biologie Portail de la biochimie